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BestLaminine 2012. 5. 9. 18:31

아미노산이란?

 

                                             아미노산의 역활

 

 

     

    DNA가 단백질(Protein)을 만드는 과정

     

     

     

  1. 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 유리 아미노산이 생성되는데, 아미노산은 모든 생명현상을 관장하고 있는 단백질의 기본 구성단위이다.
    단백질에서 분리된 아미노산은 대개 아미노기와 카르복시기가 같은 탄소원자에 결합하여 R-CHNH2-COOH의 일반식으로 나타낼 수 있는 α-아미노산이다.
    (R는 지방족 ·방향족 ·헤테로 고리의 치환기를 나타낸다).


  2. 처음 발견된 아미노산은 아스파라긴으로 1806년 프랑스의 과학자 보클 랭과 로비케가 아스파라거스의 싹에서 새로운 결정을 분리시켜, 이것을 아스파라긴이라고 명명하였다.
    단백질의 가수분해물에서 처음으로 아미노산을 분리시킨 사람은 브라코노이다.
    그는 1820년 아교 ·고기 ·양털 등을 황산으로 분해하여, 아교로부터는 글리신을, 고기와 양털로 부터는 류신을 단리시켰다.
    그 후, 1935년 W.C.로즈의 트레오닌 발견에 이르기까지 약 100년에 걸쳐 22종의 주요 아미노산이 발견되었다.
    이 밖에 자연계로부터는 펩티드와 특수한 단백질의 구성성분으로서 각종 아미노산이 발견됨으로써 그 수는 약 80종 이상에 이르고 있다.

     

 

The Human Genome Project Video - 3D Animation Introduction

[이번 영상은 1990년에 시작하여 2003년에 종료한 인간게놈 프로젝트에 관한 영상입니다. 본 영상물에서는 인간게놈프로젝트와 관련하여, 유전자에 대한 이야기를 3D 애니메이션을 통해 쉽게 설명하고 있습니다. 영상물의 주요 내용은 인간을 구성하고, 생리작용에 중요한 역할을 하는 단백질이 유전자로부터 어떻게 생성되는지에 대한 것 입니다
이 영상물은 인간게놈프로젝트에 참여했던, 미국의 NHGRI에서 제작하였습니다.
한국어 번역작업은 게놈연구재단에서 하였습니다.]

 

아미노산의 종류

     

  1. 단백질을 구성하는 주요 아미노산은 글리신 ·알라닌 ·발린 ·류신 ·이소류신 ·트레오닌 ·세린 ·시스테인 ·시스틴 ·메티오닌 ·아스파르트산 ·아스파라긴 ·글루탐산 ·디요드티로신 ·리신 ·아르기닌 ·히스티딘 ·페닐알라닌 · 티로신 ·트립토판 ·프롤린 ·옥시프롤린의 22종이다.

    이밖에 자연계에 존 재하는 비교적 중요한 아미노산으로는 β-알라닌 ·膨-아미노부티르산 · 오르니틴 ·시트룰린 ·호모세린 ·트리요드티로신 ·티록신 ·디옥시페닐알 라닌이 있다.



  2. 22종의 주요 아미노산 중 체내에서 합성이 안 되고 음식을 통해서 섭취 해야 하는 필수아미노산은, 어른의 경우 발린 ·류신 ·이소류신 ·메티오 닌 ·트레오닌 ·리신 ·페닐알라닌 ·트립토판이고, 유아는 여기에다 히스티딘이 필수이며, 기타는 비필수아미노산이다.

    비필수아미노산은 아미노기전이효소(transaminase)에 의해서 체내에서 필수아미노산으로부터 합성할 수 있으나, 글루타민 ·아스파라긴 ·알라닌 ·프롤린 등의 비필수 아미노산은 훨씬 용이하게 아미노기전이반응이 일어나서 다른 비필수아미노산을 합성할 수 있다.

아미노산 영어 이름 기호 약자 질량 (amu) 등전점 pK1
(α-COOH)
pK2
(α-+NH3)
알라닌 Alanine A Ala 89.09404 6.01 2.35 9.87
시스테인 Cysteine C Cys 121.15404 5.05 1.92 10.70
아스파르트산 Aspartic acid D Asp 133.10384 2.85 1.99 9.90
글루탐산 Glutamic acid E Glu 147.13074 3.15 2.10 9.47
페닐알라닌 Phenylalanine F Phe 165.19184 5.49 2.20 9.31
글리신 Glycine G Gly 75.06714 6.06 2.35 9.78
히스티딘 Histidine H His 155.15634 7.60 1.80 9.33
이소루신 Isoleucine I Ile 131.17464 6.05 2.32 9.76
리신 Lysine K Lys 146.18934 9.60 2.16 9.06
류신 Leucine L Leu 131.17464 6.01 2.33 9.74
메티오닌 Methionine M Met 149.20784 5.74 2.13 9.28
아스파라긴 Asparagine N Asn 132.11904 5.41 2.14 8.72
프롤린 Proline P Pro 115.13194 6.30 1.95 10.64
글루타민 Glutamine Q Gln 146.14594 5.65 2.17 9.13
아르기닌 Arginine R Arg 174.20274 10.76 1.82 8.99
세린 Serine S Ser 105.09344 5.68 2.19 9.21
트레오닌 Threonine T Thr 119.12034 5.60 2.09 9.10
셀레노시스테인 Selenocysteine U Sec 169.06 5.50
발린 Valine V Val 117.14784 6.00 2.39 9.74
트립토판 Tryptophan W Trp 204.22844 5.89 2.46 9.41
티로신 Tyrosine Y Tyr 181.19124 5.64 2.20 9.21

류신
  리신,라이신
  메티오닌
  발린
  세린
  시스테인
  시스틴
  아르기닌
  아스파라긴
  아스파르트산
  알라닌
  오르니틴
  이소류신
  트레오닌
  티로신
  글루타민
  글루탐산
  글리신
  히스티딘
  페닐알라닌
  프롤린

 

아미노산의 특성

       

    1. 일반적으로 아미노산은 백색 결정으로 비교적 안정된 물질이며, 녹는점이 높으나 분해가 수반되어 명확한 녹는점을 알기는 어렵다.
      시스테인 · 티로신은 물에 잘 녹지 않으나, 프롤린 ·히드록시프롤린은 물에 아주 잘 녹지만 알코올에는 잘 녹지 않는다.
      그 이외의 것은 일반적으로 물에 잘 녹는다.
      녹는점이 명확하지 않은점과 극성용매(極性溶媒)에 대해서 보이는 아미노산의 난용성은 아미노산이 양쪽성 이온이라는 증거이다.
      아미노산은 알칼리를 첨가하면 수소이온을 잃고, 산을 첨가하면 수소이온을 포착한다.


    2. 아미노산의 수용액은 pH의 변화에 저항하는 완충작용을 가진다.
      아미노산은 카르복시기와 아미노기에 특유한 모든 반응 외에, 각 분자 내에 있는 반응기에 특유한 반응을 보인다.
      닌히드린반응은 전자의 가장 중요한 발색반응이다.
      후자의 특정한 아미노산의 발색반응으로는 분석수단으로서 일반적으로 쓰이고 있는 것에 밀론반응(티로신) ·사카구치반응(아르기닌) ·니트로프루시드시험(시스테인) ·에를리히반응(트립토판) ·파울리반응(히스티딘 ·티로신)이 있다.


    3. 아미노산의 일반적 반응으로는 아질산 ·닌히드린 ·과산화수소 ·글리세린 과 작용하여 각각 옥시산 ·알데히드 ·케토산 ·아민을 생성한다. 또, 아미노산은 환원제의 작용을 잘 받지 않으나, 그 에스테르는 나트륨아말감이나 수소로 쉽사리 환원되어 상응하는 알데히드나 알코올이 된다.
      아미노산은 최근에는 비타민과 함께 영양제 ·조미료로서 널리 사용되고 있다.

아미노산의 영양

     

  1. 단백질이 충분히 높은 영양가를 가지기 위해서는 필수아미노산 상호간의 비율이 일정한 범위 내에 있어야 한다.
    만일 단 하나라도 필요량보다 적으면 다른 필수아미노산이 충분해도 그 적은 아미노산 때문에 영양가가 억제되고 만다. 이와 같은 아미노산을 제한아미노산이라고 한다.


  2. 달걀 ·고기 ·생선 등 동물의 단백질은 필수아미노산을 충분히 함유 하고 있으므로 질이 좋은 단백질이라고 하지만, 곡류 등의 단백질은 식물성 단백질이며, 리신 ·트레오닌 ·트립토판 등 필수아미노산이 부족하므로 영양가가 떨어진다.


  3. 이 때 부족한 아미노산, 즉 제한아미노산을 보충해 주면 영양가가 높아지는데, 이러한 효과를 아미노산의 보충효과라고 한다.
    예를 들면, 쌀 ·밀에는 리신 ·트레오닌, 콩에는 메티오닌이 각 각 보충효과를 보인다.